ACE2的生物信息學特性

血管緊張素轉換酶2（angiotensin converting enzyme II，ACE2）是ACE的第一個已知人類同源物，定位于X染色體p22位點，包含18個外顯子。ACE2是由805個氨基酸組成的Ⅰ型膜結合糖蛋白，包括一個N末端信號肽，一個金屬羧基多肽酶活化位點（序列為His-Glu-X-X-His的鋅結合區），一個跨膜區以及一個C端胞質結構域，其與ACE的N末端催化結構域具有42％的同源性。

ACE2與2019新型冠狀病毒（2019-nCoV）

SARS-CoV感染人體的途徑，主要通過三個S1-S2異二聚體組成的三聚體SARS冠狀病毒S糖蛋白與宿主細胞表面受體血管緊張素轉換酶2（angiotensin converting enzyme II，ACE2）結合，并通過融合前到融合后的構象轉換介導病毒膜和細胞膜的融合，完成入侵過程。同源性建模顯示，2019-nCoV具有與SARS-CoV相似的受體結合結構域。在SARS感染的5個關鍵位點中，雖然只有1個被新型冠狀病毒保留，其余4個有氨基酸的替換和變化，但相關研究表明2019-nCoV依然是通過與ACE2受體結合導致人體感染，并且其與ACE2的結合模式幾乎和SARS-CoV RBD相同。

ACE2與2019-nCoV RBD的關系

新冠狀病毒通過S蛋白上受體結合域RBD與宿主細胞的受體ACE2結合，這是病毒感染的起始步驟。發表在BioRxiv的文章“Crystal structure of the 2019-nCoV spike receptor-binding domain bound with the ACE2 receptor”中，作者利用X射線衍射技術，解析了2019-nCoV表面刺突糖蛋白受體結合區與人受體ACE2蛋白復合物的晶體結構，結構分析確定了2019-nCoV中對ACE2結合至關重要的殘基，其中大多數是高度保守的或與SARS-CoV RBD中的殘基具有相似的側鏈特性。這種結構和序列上的相似性強烈支持2019-nCoV和SARS-CoV RBD之間會發生融合進化，從而改善與ACE2的結合。

2019-nCoV RBD/ACE2和SARS-CoV RBD/ACE2的接觸殘基